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| Registros recuperados : 51 | |
| 5. |  | MOURA, S. C. de; SOUTO, B. de M.; ARAUJO, A. de R. B.; QUIRINO, B. F. Caracterização de Potencial Xilanase de Paenibacillus sp. WS30. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 114-119| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 8. | | SALES, R. M. M.; SOUTO, B. de M.; ARAUJO, A. de R. B.; QUIRINO, B. F. Expressão heteróloga de uma potencial Beta-glicosidase de Paenibacillus sp. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 120-125.| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 9. | | RAMOS, N. S. P. L.; CUNHA, I. S.; SOUTO, B. de M.; KRUGER, R.; QUIRINO, B. F. Bioprospecting for beta-glucosidase activity in a goat rumen metagenomic library. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE BIOTECNOLOGIA, 3., 2010, Fortaleza. Programas e resumos... [Brasília, DF]: Sociedade Brasileira de Biotecnologia, 2010. p. 18-19.| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 11. | | BARBOSA, M. F.; SOUTO, B. de M.; ARAÚJO, A. de R. B.; ANDRADE, R. V. de; QUIRINO, B. F. Expressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 129-133 il.| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 12. | | BASTOS, A. R.; LACERDA, V. A. M.; SOUTO, B. de M.; PACHECO, T. F.; RODRIGUES, D. S.; QUIRINO, B. F. Expression of a xylanase in Komagataella phaffii for biochemical characterization and assessment of industrial applications. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE MICROBIOLOGIA, 30., 2019, Maceió, Anais... Maceió: SBM, 2019.| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 14. | | COLOMBO, G. S.; MENDES, I. V.; SOUTO, B. de M.; PARACHIN, N.; ALMEIDA, J. R.; QUIRINO, B. F. Functional expression of a new xylose isomerase in Saccharomyces Cerevisiae. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE MICROBIOLOGIA, 30., 2019, Maceió, Anais... Maceió: SBM, 2019.| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 15. | | ARAUJO, A. de R. B.; MICHALCZECHEN, V. A. L.; SOUTO, B. de M.; RODRIGUES, D. de S.; QUIRINO, B. F. Prospecção e produção de uma nova xilanase visando aplicação biotecnológica. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 233-237 il.| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 16. | | RODRIGUES, L. P.; SOUTO, B. de M.; RAMOS, T. G. S.; FRANCO, O. L.; QUIRINO, B. F. Screening of a moxotó goat rumen small insert metagenomic library for cellulosic activity for biotechnological use. In: REUNIÃO ANUAL DA SBBQ, 42., 2013, Foz do Iguaçu, PR. [Anais...] São Paulo: SBBq, 2013.| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 17. | | COLOMBO, G. de S.; MENDES, I. V.; SOUTO, B. de M.; PARACHIN, N.; ALMEIDA, J. R. M. de; QUIRINO, B. F. Análise filogenética e expressão heteróloga de uma xilose isomerase bacteriana em Saccharomyces cerevisiae. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. p. 101-107 il.| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 18. | | RAMOS, N. S. P. L.; SOUTO, B. de M.; SANTANA, B. G.; TAVARES, P.; CUNHA, I. S.; KRUGER, R.; QUIRINO, B. F. Bioprospection of clones with endoglucosidase and xylanase activities from a goat rumen metagenomic library. In: BRAZILIAN BIOENERGY SCIENCE AND TECHNOLOGY CONFERENCE - BBEST, 1., 2011, Campos do Jordão, SP. [Anais...]. São Paulo: FAPESP, 2011. Não paginado.| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 19. | | COSTA, O. Y. A.; SOUTO, B. de M.; TUPINAMBA, D. D.; BERGMANN, J. C.; KRUGER, R. H.; KYAW, C. M.; BARRETO, C. C.; QUIRINO, B. F. Avaliação da diversidade microbiana do processo de produção de etanol de cana-de-açúcar por meio de abordagem independente de cultivo. In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 2., 2015, Brasília, DF. Anais ... Brasília, DF: Embrapa Agroenergia, 2015. 111 - 112| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| 20. | | ASSIS, O. Y. de; SOUTO, B. de M.; DOMENECH, D.; CARVALHO B. J.; KRUGER, R. H.; KYAM, C. M.; CHAVES B. C.; QUIRINO, B. F. Culture-independent assessment of the microbial diversity in the sugarcane-ethanol production process. Hechos Microbiológicos, v. 5, n. 2, suplemento 2, p. 87, 2014. p. 134. Trabalho apresentado no XXII Congresso Latinoamericano de Microbiología - ALAM 2014 e 4 Congresso Colombiano de Microbiología - 4 CCM 2014.| Biblioteca(s): Embrapa Agroenergia. |
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| Registros recuperados : 51 | |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
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Data corrente: |
01/12/2020 |
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Data da última atualização: |
05/02/2021 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
BARBOSA, M. F.; SOUTO, B. de M.; ARAÚJO, A. de R. B.; ANDRADE, R. V. de; QUIRINO, B. F. |
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Afiliação: |
Mateus Florentino Barbosa, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araújo; Rosangela Vieira de Andrade, Universidade Católica de Brasília; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE. |
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Título: |
Expressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp. |
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Ano de publicação: |
2020 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. |
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Páginas: |
p. 129-133 |
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Descrição Física: |
il. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
As enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indica sua atuação como beta-glicosidase, beta-xilosidase, beta-galactosidase, o que demonstra que a enzima pode ser usada para diferentes processos, para a obtenção de diferentes produtos. MenosAs enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indic... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Expressão heteróloga; Purificação enzimática. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/220957/1/Expressa771o-hetero769loga-de-um.pdf
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Marc: |
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520 $aAs enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indica sua atuação como beta-glicosidase, beta-xilosidase, beta-galactosidase, o que demonstra que a enzima pode ser usada para diferentes processos, para a obtenção de diferentes produtos.
653 $aExpressão heteróloga
653 $aPurificação enzimática
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700 1 $aARAÚJO, A. de R. B.
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Embrapa Agroenergia (CNPAE) |
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